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1．酶浓度的影响
    在最适条件和底物（S）浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比。
    2．底物浓度的影响
    在酶浓度及其他条件不变的情况下，底物浓度与反应速度的相互关系，可用矩形双曲线表示。在底物浓度很低时，反应速度随着底物浓度的增加而增加，两者是正比关系。随着底物浓度的继续升高，反应速度的增加趋势渐缓，再加大底物浓度，反应速度不再增加，逐渐趋于恒定。
    3．温度的影响
    在一定范围内（0～40℃），酶促反应速度随温度升高而加快。但由于酶是蛋白质，当温度升高到一定范围后，酶可发生变性，而降低催化活性。酶促反应速度达最大时的温度称为酶的最适温度。人体内酶的最适温度接近体温，多数酶最适温度为37～40℃。低温可使酶活性降低。
    4．酸碱度的影响
    每一种酶在不同pH条件下活性不同，酶促反应速度达最大时的溶液pH，称为酶的最适pH。
    pH影响酶的催化活性，是通过影响酶或底物的电离状态，特别是影响酶活性中心及一些必需基团的电离状态达到的。高于或低于最适pH，酶的活性都下降，甚至变性失活。生物体内多数酶的pH接近中性，但也有例外。
    5．激活剂的影响
    凡能使酶活性升高或使酶从无活性变为有活性的物质统称为酶的激活剂。激活剂大多为金属离子，如Mg2+、K+、Mn2+等。
    6．抑制剂的影响
    凡能降低酶活性的物质称为酶的抑制剂（没有专一抑制作用的因素或物质除外，如强酸、强碱等）。抑制作用可分为不可逆性抑制与可逆性抑制。
   （1）不可逆性抑制
    ①概念。抑制剂与酶以共价键结合使酶失去活性，不能用透析法除去抑制剂使酶活性恢复，这种抑制称为不可逆性抑制。
    ②抑制作用特点。不可逆性抑制，抑制剂浓度越高，抑制作用时间越长，抑制作用越强。
    ③有机磷农药中毒。农药1059、***等有机磷农药中毒，主要是它们能特异地与胆碱酯酶活性中心的丝氨酸楚基结合，使酶失活。乙酰胆碱不能被胆碱酯酶水解，以致积蓄而引起迷走神经高度持续兴奋的中毒状态。
   （2）可逆性抑制。抑制剂以非共价键与酶结合，使其活性降低或失活，可用透析法除去抑制剂，这种抑制作用称为可逆性抑制作用。
    ①竞争性抑制作用
    概念。抑制剂与底物结构相似，因而能竞争性地与酶活性中心的底物结合基团结合，使底物与酶结合的几率减少，酶促反应速度降低，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
    抑制作用特点。竞争性抑制作用的强弱，取决于抑制剂和底物的相对浓度。磺胺类药及许多治疗肿瘤的抗代谢药物，都是通过竞争性抑制作用发挥药效的。
    ②非竞争性抑制作用
    概念。抑制剂与底物结构不相似，不能与底物竞争酶的活性中心，而是与活性中心外部位结合，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。
    抑制作用特点。抑制作用程度取决于抑制剂的浓度。
1．生理功能
   （1）构成视觉细胞内感光物质。人视网膜上视杆细胞内含的感光物质是视紫红质，对弱光敏感，与暗视觉有关。视紫红质是由视蛋白和11-顺视黄醛结合而成。11-顺视黄醛是维生素A的重要形式。
   （2）维持上皮组织结构的完整和健全维生素A能促进上皮组织中糖蛋白的合成，糖蛋白是细胞膜结构的组成成分，与细胞的结构和分泌功能有关。
   （3）促进生长发育维生素A能够影响细胞分化，促进生长和发育，缺乏时可引起生长停顿，发育不良。
    2．缺乏症
   （1）维生素A缺乏时，11-顺视黄醛得不到足够的补充，视紫红质合成减少，对弱光敏感度降低，使暗适应时间延长，严重缺乏时可造成夜盲症。
   （2）缺乏维生素A时，上皮细胞分泌粘液的能力丧失，出现上皮干燥、增生及角化、脱屑，其中以眼、呼吸道、消化道、尿道及生殖道粘膜最为显著，如果泪腺上皮受波及，会造成干眼病，严重缺乏时，可导致角膜软化病。
1．维生素D的活性形式
    维生素D为类固醇衍生物，以维生素D2（麦角钙化醇）和D3（胆钙化醇）最为重要。维生素D3本身无生物活性，必须在肝、肾中经两次轻化反应生成1，25-二羟维生素D3（1，25-（OH）2-D3）才能发挥其生理功能。所以1，25-（OH）2-D3是维生素D的活性形式。
    2．生理功能
    1，25-（OH）2-D3的主要功能是促进小肠中钙结合蛋白的合成，进而促进小肠对钙、磷的吸收，提高血浆钙、磷的含量，有利于骨的钙化。
    3．缺乏症
    维生素D缺乏时，儿童可发生佝偻病；成人易发生骨软化症。
   1．生理功能
   （1）维生素B1（亦称硫胺素）的焦磷酸酯形式--焦磷酸硫胺素（TPP）是维生素B1的活性形式。TPP作为α-酮酸脱氢酶复合体中的辅酶，参与糖代谢。
   （2）抑制胆碱酯酶的活性。维生素B1可抑制胆碱酯酶的活性，减少乙酰胆碱的水解，增加肠蠕动，促进消化。
    2．缺乏症
    缺乏维生素B1时，体内TPP减少，丙酮酸氧化脱羧障碍，而难于进入三羧酸循环，导致机体能量来源不足，丙酮酸、乳酸在血液及神经组织中堆积，从而出现一系列神经系统、心血管系统的功能障碍的症状，称为脚气病。

1．活性形式
    维生素B2在体内可转变成黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。FMN和FAD是维生素B2的活性形式。
    2．生理功能
    FMN和FAD分别作为黄素酶的辅酶，在体内生物氧化过程中起递氢作用。
    3．缺乏病
    维生素B2缺乏时，常见症状是睑缘炎、唇炎、口角炎、舌炎和阴囊炎。
  1．活性形式
    维生素PP包括尼克酰胺（烟酰胺）和尼克酸（烟酸），尼克酸可转变成尼克酰胺。尼克酰胺在体内与核糖、磷酸、腺嘌呤组成尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）。NAD+和NADP+是维生素PP的活性形式。
    2．生理功能
    尼克酰胺参与组成NAD+和NADP+后，作为不需氧脱氢酶的辅酶，在生物氧化过程中起递氢作用。
    3．缺乏病
    维生素PP缺乏时，临床表现为体表暴露部分发生对称性皮炎，可伴胃肠道及精神症状，称为癞皮病。
维生素B6在体内经磷酸化生成磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，二者是转氨酶的辅酶，在氨基酸代谢中起传递氨基的作用。磷酸吡哆醛还是某些氨基酸脱羧酶的辅酶，如可促进谷氨酸脱羧生成7-氨基丁酸，后者具有抑制中枢神经系统的作用。
    1．生理功能
   （1）叶酸在体内加氢还原为四氢叶酸（FH4），作为一碳单位转移酶的辅酶，在一碳单位代谢中起一碳单位传递体的作用。
   （2）维生素B12在体内的重要活性形式是甲基钴胺素。甲基钴胺素是N5-甲基四氢叶酸甲基转移酶的辅酶，可参与一碳单位代谢。
    2．缺乏症
    当叶酸缺乏时，使FH4减少，一碳单位不能参与核酸合成，使蛋白质合成也受阻，红细胞成熟受到影响，引起巨幼红细胞性贫血。
    维生素B12通过N5-甲基四氢叶酸转移甲基而增加FH4的利用率来影响蛋白质的生物合成，促进红细胞的发育和成熟。当缺乏维生素B12时，四氢叶酸利用率降低，也可导致巨幼红细胞性贫血。1．生理功能
   （1）参与体内的羟化反应
    ①维生素C参与胶原形成过程中的羟化反应，是羟化酶的辅助因子。
    ②参与胆固醇的转化，维生素C能增强胆固醇在肝内转化为胆汁酸的羟化作用。
   （2）参与体内氧化还原反应
    ①保持巯基酶的活性和谷胱甘肽的还原状态，发挥解毒作用。许多酶分子的巯基（-SH）是维持其活性的必需基团，而维生素C则能使酶分子中的巯基维持在还原状态，以保持酶分子的活性。维生素C能使谷胱甘肽（GSH）维持在还原状态，保证生物膜不致受到破坏。重金属离子（Pb2+、Hg2+等）能与巯基酶的巯基结合，使其失去生物活性，以致中毒。还原型谷胱甘肽能与它们结合排出体外，故维生素C有解毒作用。
    ②还原Fe3+为Fe2+，以利肠道对铁的吸收。
    ③促进叶酸还原为四氢叶酸。
    ④促进高铁血红蛋白还原为血红蛋白。
    2．缺乏病
    当维生素C缺乏时，羟化酶活性降低，胶原蛋白合成障碍，导致毛细血管破裂、牙易松动、皮下粘膜出血、骨脆弱而易折断，以及创伤时不易愈合等症状，称为坏血病。
1．概念
    葡萄糖或糖原在氧{MOD}不足的情况下，分解为乳酸的过程称为糖酵解（无氧分解）。
    2．主要反应过程
   （1）活化裂解阶段。葡萄糖参加代谢必须先行活化，因此在ATP供能的同时提供磷酸基的情况下，消耗2分子ATP，生成1分子1，6-二磷酸果糖。而从糖原开始，则糖原首先进行磷酸解，生成1分子1-磷酸葡萄糖后转变成6-磷酸葡萄糖，消耗1分子ATP也生成1分子1，6-二磷酸果糖，然后再裂解为2分子磷酸丙糖，即3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮，且二者可互变。
   （2）氧化产能阶段。3-磷酸甘油醛在一系列酶催化下，首先脱氢氧化，再脱水，分子内部能量重新分配，先后生成含有高能磷酸键的1，3-二磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸，该两物质的高能键可使ADP磷酸化为ATP。3-磷酸甘油醛转变为丙酮酸，而3-磷酸甘油醛脱下的2个H，由NAD2接受生成NADH，后者在无氧情况下，可使丙酮酸还原为乳酸。1分子葡萄糖经糖酵解作用净生成2分子ATP。
    糖酵解的总反应：葡萄糖+2ADP+2Pi→2乳酸+2ATP+2H2O
   （3）限速酶。己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶是糖酵解的三个限速酶，催化的反应不可逆，调节限速酶的活性，可影响糖酵解的进行速度和方向。
    3．生理意义
   （1）糖酵解是机体在缺氧情况下，迅速获得能量的有效方式。尤其对肌肉收缩更为重要。
   （2）是体内某些组织获能的重要途径。成熟红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能。视网膜、骨髓、白细胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
2．主要反应过程，可分为三个阶段
   （1）丙酮酸的生成。此阶段与糖酵解基本相同，所不同的只是生成的NADH＋H+不参与丙酮酸还原为乳酸的反应，而是经NADH呼吸链被氧化成水，并生成3分子ATP。1分子葡萄糖在此阶段可生成2分子NADH，故可释放6分子ATP，加上氧化产能阶段生成的ATP，净生成ATP总数是8分子。
   （2）丙酮酸氧化成乙酰CoA。丙酮酸在丙酮酸脱氢酶复合体催化下，氧化脱羧并与辅酶A结合生成乙酰辅酶A。
    丙酮酸脱氢酶复合体包括三种酶即丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰转移酶和二氢硫辛酸脱氢酶。5种辅酶即TPP（含维生素B1）、硫辛酸、辅酶A（含泛酸）、FAD（含维生素B2）、NAD+（含维生素PP）。维生素B1缺乏，是引起丙酮酸氧化脱羧反应障碍最常见的原因。丙酮酸氧化时产生的NADH进入NADH氧化呼吸链可生成3分子ATP。1分子葡萄糖可以生成2分子丙酮酸，故此阶段可生成6分子ATP。
   （3）乙酰CoA进入三羧酸循环
    ①三羧酸循环概念。由草酰乙酸与乙酰CoA缩合成含有三个羧基的柠檬酸开始，经过一系列的脱氢和脱羧基反应后，又以草酚乙酸的再生成而结束的循环过程称为三羧酸循环。
    ②三羧酸循环过程如下图所示：

    ③三羧酸循环的要点。三羧酸循环是不可逆的，其中的异柠檬酸脱氢酶是最重要的限速酶。每循环一次发生脱羧反应2次，生成2分子CO2，相当于一个乙酰基被氧化。三羧酸循环每进行一次，共发生4次脱氢，生成4分子水，即异柠檬酸、α-酮戊二酸、琥珀酸和苹果酸分别在4种脱氢酶的催化下脱氢，其中3次脱氢是由NAD+接受，经NADH氧化呼吸链生成水和产生9分子ATP，一次脱氢由FAD接受，可经琥珀酸氧化呼吸链生成水和产生2分子ATP；三羧酸循环中含高能硫酯键的琥珀酰CoA可经底物水平磷酸化生成1分子ATP；1分子乙酰基经三羧酸循环生成12分子ATP，由于糖的有氧氧化有2分子磷酸丙糖进入代谢，故在三羧酸循环阶段共生成24分子ATP；循环所需草酰乙酸主要由丙酮酸羧化生成。
    3．有氧氧化的意义
   （1）氧化供能。1分子葡萄糖在体内彻底氧化成C02和H2O时，可净生成38分子ATP，有氧氧化是体内绝大多数组织细胞获能的主要途径。
   （2）三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质彻底氧化的共同途径。
1．概念
   （1）糖原的合成。由单糖合成糖原的过程称为糖原的合成。肝和肌组织是主要合成场所，合成的糖原分别称为肝糖原和肌糖原，它们是体内糖的储存形式。
   （2）糖原的分解。糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原的分解，磷酸化酶是糖类分解过程的关键酶。肝脏中含有葡萄糖-6-磷酸酶，故肝糖原可直接分解为游离葡萄糖，以补充血糖。而肌肉组织缺乏此酶，肌糖原则不能直接分解为葡萄糖。
    2．糖原合成与分解的生理意义
   （1）是机体储能、供能的一种方式。
   （2）是维持和调节血糖浓度恒定的措施之一。

1．概念
    由非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。在生理情况下，肝是糖异生的主要器官，饥饿时，肾皮质糖异生作用增强。
    能转变成糖的非糖物质有乳酸、丙酮酸、甘油和生糖氨基酸等。
    2．反应途径
    基本上是糖酵解的逆过程，但需要绕过糖酵解过程中的三个不可逆反应。催化这几个反应的关键酶是：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶和葡萄糖-6-磷酸酶。
    3．糖异生作用的生理意义
   （1）在空腹或饥饿状态下，维持血糖浓度的相对恒定。
   （2）协助某些氨基酸的代谢。
   （3）有助于乳酸的利用。肌糖原不能直接分解成葡萄糖，而是分解成丙酮酸后还原成乳酸，经血液运输到肝脏，通过糖异生作用生成葡萄糖或糖原。

  1．血糖的概念及正常浓度
    血糖指血液中的葡萄糖，正常空腹血糖浓度为3.9～6.1mmol/L（70～110mg/dl）。
    2．血糖的来源与去路
    （1）血糖的来源
    ①食物中糖类的消化吸收，这是血糖的主要来源。
    ②肝糖原的分解。
    ③糖异生作用。
   （2）血糖的去路
    ①在细胞内氧化分解供能，这是血糖的主要去路。
    ②在肝、肌肉等组织合成糖原。
    ③转变为其他单糖及其衍生物，如核糖等。
    ④转变为非糖物质，如非必需氨基酸、甘油三酯等。
    3．血糖浓度的调节
   （1）肝的调节。肝是通过糖原的合成与分解及糖异生作用来实现对血糖浓度的调节。
   （2）激素的调节。调节血糖的激素分两大类：降低血糖的激素只有胰岛素；升高血糖的激素有胰高血糖素、肾上腺素、肾上腺皮质激素和生长素。
   （3）神经系统的调节。神经系统是通过影响激素的分泌来调节血糖浓度的。
    若神经、内分泌系统、肝和肾等功能障碍，就可导致糖代谢失调。
    4．高血糖和低血糖
   （1）高血糖。空腹血糖浓度高于7.2mmol/L（130mg/dl）称为高血糖。血糖浓度超过肾糖阈8.8～9.9mmol/L（160～180mg/dl）时，则出现糖尿。在生理和病理情况下，都可出现高血糖及糖尿。
   （2）低血糖。空腹血糖浓度低于3.3～3.9mmol/L（60～70mg/dl）称为低血糖。当血糖低于2.5mmol/L（45mg/dl）时，就可发生低血糖昏迷。
  1．概念
    许多酶和辅酶按一定顺序排列在线粒体内膜上而构成递氢和递电子的连锁反应体系，与细胞利用氧密切联系在一起，称为呼吸链（电子传递链）。
    2．呼吸链的组成和作用
    线粒体中组成呼吸链的成分可分为五大类。
   （1）尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）。NAD+为大多数脱氢酶的辅酶，起递氢作用，传递一个氢原子和一个电子，另一个质子（H+）游离于介质中。
NAD+＋H＋H++e NADH＋H+
   （2）黄素蛋白。以FMN或FAD为辅基，起递氢作用。
FMN或FAD FMNH2或FADH2
   （3）铁硫蛋白（Fe-S）。电子传递体，常与FMN、FAD或细胞色素b形成复合体。
   （4）泛醌（Q）。呼吸链中的递氢体。

   （5）细胞色素（Cyt）
    概念：细胞色素是以有色铁卟啉为辅基的一类结合蛋白质。
    种类：细胞内已发现有多种，参与呼吸链组成的有细胞色素a、a3、b、c、c1等。
    作用：在呼吸链中传递电子。

    细胞色素a和a3结合紧密，很难分开，常称为细胞色素aa3。细胞色素aa3能将电子直接传递给氧，故称之为细胞色素氧化酶。
．NADH氧化呼吸链
   （1）组成NADH氧化呼吸链是由NAD+、黄素蛋白、铁硫蛋白、泛醌和细胞色素（b、c1、c、aa3）组成的。
   （2）氢和电子的传递代谢物（如丙酮酸、苹果酸、α-酮戊二酸等）被以NAD+为辅酶的脱氢酶催化时，脱下的2H由NAD+接受生成NADH＋H+。后者在NADH脱氢酶的催化下将1个氢原子、1个电子和基质中H+传递给FMN，生成FMNH2，接着FMNH、又将2H转给泛醌（Q），生成还原型泛醌（QH2）。QH2在细胞色素体系催化下脱氢，脱下的2H分解成2H+和2e，2H+游离于基质中，2e通过b→c1→c→aa3的顺序传递，最后交给分子氧，氧被激活生成氧离子与基质中的2H+结合生成H2O。
    2．琥珀酸氧化呼吸链
   （1）组成。琥珀酸氧化呼吸链由FAD、铁硫蛋白、泛醌和细胞色素（b、c1、c、aa3）组成。
   （2）氢和电子的传递。代谢物（如琥珀酸、脂肪酰CoA）被以FAD为辅基的脱氢酶催化时，代谢物脱下2H，由FAD接受生成FADH2，然后将2H传递给泛醌，再通过细胞色素体系传递给氧生成水，如下图所示：

ATP是由ADP磷酸化生成的，其磷酸化过程有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
    1．底物水平磷酸化
    在物质代谢过程中，底物分子内部的键能重新分布而形成高能键，然后将高能键直接转移给ADP生成ATP。如：
    1，3-二磷酸甘油酸+ADP 3-磷酸甘油酸+ATP
    2．氧化磷酸化
    代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水释放能量的同时，使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。当氢和电子经NADH氧化呼吸链传递给氧生成水时，可生成3分子ATP；当氢和电子经琥珀酸氧化呼吸链传递，能生成2分子ATP。氧化磷酸化是机体内ATD生成的主要方式。

1．ADP/ATP的调节作用
    调节氧化磷酸化速度的基本因素是ADP/ATP。机体消耗能量增多时，线粒体内ATD与线粒体外ADP交换加强。线粒体ADP/ATP比值升高，氧化磷酸化的速度加快，ADP接受能量生成ATP增多。若机体消耗能量减少时，则与上相反。
    2．甲状腺素的作用
    甲状腺素能诱导组织细胞膜Na+-K+-ATP酶的生成，使ATP水解生成ATP和Pi的速度加快，从而促进氧化磷酸化的进行。由于ATP的合成和分解都加快，机体耗氧量和产热量都增加。所以甲状腺功能亢进患者，基础代谢增高，乏力，低热，怕热，易出汗。
    3．抑制剂的作用
   （1）电子传递抑制剂。指阻断呼吸链上某部位电子传递的物质。如CN-、CO与细胞色素aa3结合，便其丧失传递电子的能力，导致呼吸链中断，造成组织严重缺氧，能源断绝，危及生命。
   （2）解偶联剂。此类物质（如2，4-二硝基酚）不影响呼吸链电子的传递，但抑制ADP磷酸化生成ATP，使ADP堆积，**细胞呼吸，细胞耗氧量增加，能量以热的形式损失。
1．β-氧化的概念
    β-氧化学说由Knoop于l904年首先提出。实验发现，脂肪酸的氧化分解是在脂肪酰基的β-碳原子上发生的，每进行一次，断裂两个碳原子，故称之为β-氧化。
    2．β-氧化的部位
   机体除脑细胞和成熟红细胞外，大多数组织都能利用脂肪酸氧化供能，其中以肝和肌组织最活跃。线粒体是脂肪酸氧化的重要场所。
    3．脂肪酸的活化
    脂肪酸在进行氧化前必须进行活化，活化在胞液中进行，由脂酰CoA合成酶催化。活化过程中消耗两个高能磷酸键。

    活化的脂酰CoA由肉毒碱携带，转运到线粒体基质中进行氧化。
    4．β-氧化的过程
    在线粒体基质中，脂酰CoA在脂肪酸β-氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基β-碳原子开始，过程包括脱氢、加水、再脱氢、硫解4个连续反应步骤：
    （1）脱氢

    （2）加水

    （3）再脱氢

    （4）硫解

    经过一次β-氧化产生比原来少2个碳原子的脂酰CoA，如此反复进行β-氧化，最终可完全氧化为乙酰CoA。
    5．β-氧化的产物与能量计算
   （1）β-氧化的产物。脂肪酸在氧化过程中，每进行一次回一氧化，可生成一分子FADH2、NADH、乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂酰CoA。一个偶数碳原子的脂肪酸经多次β-氧化可完全生成乙酰CoA。
   （2）脂肪酸氧化的能量计算。脂肪酸每经过一次β-氧化生成的FADH2和NADH，经呼吸链氧化可分别产生2分子ATP和3分子ATP，生成的乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化可产生12分子ATP。以软脂酸彻底氧化为例，经7次β-氧化，共生成7×5+8×12=131个ATP，减去脂肪酸活化时消耗的2分子ATP（消耗1分子ATP中2个～P相当2个ATP），实际净生成190分子ATP。由此可见，脂肪酸是体内重要的能源物质酮体是脂肪酸在肝内氧化的正常中间产物，是肝输出脂肪酸类能源物质的一种形式。由于酮体分子小，易溶于水，便于运输，且易通过血脑屏障和肌组织等的毛细血管壁，所以是肌组织、尤其是脑组织的重要能源。当长期饥饿，糖{MOD}不足时，酮体可代替葡萄糖成为脑组织的重要能源。
    当酮体生成增多超过肝外组织的利用能力时（见于长期饥饿、高脂低糖膳食、糖尿病等），即可导致血液酮体浓度增加，并可随尿排出，严重者可发生酮症酸中毒。

  1．合成部位与原料
   （1）合成部位。成年人除脑组织及成熟红细胞外，其他各组织均可合成胆固醇。其中肝是合成胆固醇的主要场所，占合成总量的70%～80%，其次是小肠，占10%。胆固醇合成酶系存在胞液及滑面内质网膜上。HMGCoA还原酶是合成胆固醇的限速酶。
   （2）合成原料。乙酰CoA是体内合成胆固醇的直接原料。此外，还需ATB和NADPH。
    2．胆固醇的转化
    胆固醇在体内转化生成的具有重要生理功能的物质有：
   （1）胆汁酸在肝中以胆固醇为原料转变生成，是体内胆固醇代谢的主要去路。肝细胞内质网7α-羟化酶是催化胆固醇生成胆汁酸的限速酶。胆汁酸包括胆酸和鹅脱氧胆酸，称游离型初级胆汁酸。其与甘氨酸或牛磺酸结合，即形成结合型初级胆汁酸。
   （2）类固醇激素在肾上腺皮质、睾丸、卵巢等组织中转化为肾上腺皮质激素和性激素。
   （3）储存于皮下的7-脱氢胆固醇，经紫外线照射转变生成维生素D3。
  血浆中脂类与载脂蛋白结合形成血浆脂蛋白，是脂类在血浆中的运输形式。
    1．血浆脂蛋白的分类
   （1）超速离心法（密度分离法）。根据血浆脂蛋白的密度不同，可将其分为4类：乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL）。
   （2）电泳分离法。根据血浆脂蛋白的电泳迁移率不同，可将其分为：α-脂蛋白（α-LP）、前β-脂蛋白（preβ-LP）、β-脂蛋白（β-LP）、乳糜微粒（CM）。两种分类法各脂蛋白间的对应关系见下表所示：

    2．血浆脂蛋白的生理功能
    各类血浆脂蛋白的主要合成部位、载脂情况与生理功能见下表所示：

  1．氧化脱氨基作用
   （1）概念。氨基酸在氨基酸氧化酶作用下脱氢生成亚氨基酸，后者再水解生成。α-酮酸与氨，这一脱氨基方式称为氧化脱氨基作用。
   （2）重要的反应。在肝、肾、脑等组织中，广泛存在L-谷氨酸脱氢酶，其催化的反应如下：

   （3）意义。①L-谷氨酸脱氢酶分布较广，活性强，特异性很高，只能催化谷氨酸氧化脱氨基。②该反应是可逆的，是体内非必需氨基酸合成的途径之一。
    2．转氨基作用
   （1）概念。转氨基作用又称氨基移换作用，是指氨基酸的α-氨基通过酶催化，转移到α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，而原来的α-氨基酸则变成相应的α-酮酸。催化转氨基反应的酶称为转氨酶或氨基移换酶。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
   （2）重要的反应转氨酶种类多，分布广，其中以丙氨酸转氨酶（ALT）和天冬氨酸转氨酶（AST）最重要。它们催化的反应如下：

   （3）意义
    ①转氨基作用是可逆的，逆反应是体内合成非必需氨基酸的重要途径。
    ②转氨酶主要存在于细胞内，正常血清中活性很低。当某种原因使细胞膜的通透性增高或细胞破裂时，可大量释放入血。由于ALT在肝细胞中含量最多，AST在心肌细胞中含量最多，所以测定血清中ALT和AST的活性，有助于相关疾病的诊断、疗效观察和预后判断。
    ③转氨基作用只是将氨基转移并不能将氨基脱掉，因此不是体内脱氨基的主要方式。
    3．联合脱氨基作用
    联合脱氨基作用是指转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用的联合，即通过转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶的联合作用，使氨基酸先转氨基，然后再氧化脱氨基，最终完成氨基酸的脱氨基作用。
   （1）反应通式。反应通式如下图所示：

   （2）意义
    ①多数氨基酸都可通过此种方式把氨基脱掉，是体内氨基酸脱氨基的主要方式。
    ②该反应全过程可逆，因此是体内合成非必需氨基酸的主要途径。
    在骨骼肌和心肌组织中，L-谷氨酸脱氢酶活性很弱，难以进行联合脱氨基作用。这些组织中的氨基酸脱氨基是通过嘌呤核苷酸循环进行的。
    4．嘌呤核苷酸循环
    肌组织中存在着活性较高的腺苷酸脱氨酶，经转氨基作用生成的天冬氨酸将氨基交给次黄嘌呤核苷酸（IMP），生成腺嘌呤核苷酸（AMP），后者在腺苷酸脱氨酶的催化下脱掉氨基，生成的IMP再参与上述循环。反应通式如下图所示：

    1．氨的来源
   （1）来自体内氨基酸的脱氨基作用，这是主要来源。
   （2）由消化道吸收而来。消化道中的氨来自：①肠道细菌的**产物。②扩散大肠道的尿素，经细菌脲酶水解产生。
   （3）来自肾小管上皮细胞。这部分量很少，是由谷氨酰胺水解产生。
    2．氨的去路
   （1）生成尿素。这是氨的主要代谢去路。肝是合成尿素的最主要器官，肾、脑组织亦可合成，但量甚微。在肝中尿素是通过鸟氨酸循环合成的，反应步骤概括如下图所示：

    尿素的合成是个耗能过程，合成1分子尿素需要4个高能磷酸键。尿素分子中有两个氮原子，一个来自NH3（先合成氨基甲酰磷酸），另一个来自天冬氨酸。尿素生成后释放入血，随尿排出体外。
   （2）合成谷氨酰胺

    谷氨酰胺在肌、肝、脑等组织中合成，经血液运输到肾，在肾小管上皮细胞中水解释出氨，后者以铵盐形式随尿排出体外。
    谷氨酰胺具体内储氨、运氨以及解氨毒的一种重要方式。
   （3）其他代谢途径使α-酮酸氨基化生成非必需氨基酸，也可参与嘌呤碱、嘧啶碱的合成。
    3．高血氨与氨中毒
    肝功能严重受损时，尿素合成障碍，可引起血氨升高。血氨浓度过高，可引起脑功能障碍，严重时可发生昏迷，称肝昏迷。其生化机理为：由于大量氨进入脑组织后，与脑中α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，后者可进一步与氨结合生成谷氨酰胺，结果导致α-酮戊二酸减少，三羧酸循环障碍，同时在上述的反应中，分别消耗了NADH与ATP，最终使脑组织中ATP减少，而致功能障碍。此即为肝昏迷的氨中毒学说。
某些氨基酸在氨基酸脱羧酶的催化下，可脱掉羧基生成相应的胺类，后者在生理浓度时，常具有重要的生理作用。举例如下：
    1．
    γ-氨基丁酸（GABA）由谷氨酸脱羧基生成，在脑组织中含量较多，具有抑制突触传导的作用，是抑制性神经递质，临床上用作镇静剂。
    2．
    组胺由组氨酸脱羧基生成，广泛分布在乳腺、肺、肝、肌、胃粘膜等组织，且含量较高。这是一种强烈的血管扩张剂，能引起血管扩张，增加毛细血管通透性，造成血压下降，甚至休克。它还可使平滑肌收缩，引起支气管痉挛而发生哮喘。此外，组胺还能**胃粘膜细胞分泌胃蛋白酶及胃酸。
    3．5-羟色胺（5-HT）
    5-羟色胺由色氨酸先羟化后脱羧生成，属掏性神经递质。
    4．牛磺酸
    牛磺酸由半胱氨酸氧化脱羧生成，是结合胆汁酸的组分。
    5．多胺
    鸟氨酸脱羧基生成腐胺，然后再转变为精脒和精胺。精脒和精胺属多胺，是调节细胞生长的重要物质。
1．一碳单位的概念
   （1）概念。某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位（一碳基团）。
   （2）种类与存在形式。体内重要的一碳单位有：甲基（-CH3）、亚甲基（-CH2-）、次甲基（-CH=）、甲酰基（-CHO）和亚氨甲基（HN=CH-）等。CO2、-COOH不是一碳单位。一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸（FH4）结合而被携带和转运，FH4是一碳单位代谢的辅酶。
    2．一碳单位的来源
   （1）一碳单位的生成。一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的代谢。例如：亚甲基来自丝氨酸与甘氨酸，甲酰基可来自色氨酸与甘氨酸，亚氨甲基来自组氨酸等。
   （2）一碳单位之间的转变。一碳单位与其辅酶FH4结合，在酶的催化下可以互相转变，但其中由亚甲基四氢叶酸还原生成甲基四氢叶酸的反应不可逆。
    3．一碳单位代谢的生理意义
    一碳单位代谢与体内氨基酸、核酸代谢关系密切，对机体生命活动有着十分重要的意义。主要体现在：
   （1）参与嘌呤碱及嘧啶碱的合成。嘌呤碱和嘧啶碱是核酸的重要组成成分，所以一碳单位代谢与细胞增殖、组织生长和机体发育等过程密切相关。FH4缺乏导致巨幼红细胞性贫血。
   （2）参与S-腺苷蛋氨酸（SAM）的合成。SAM中的甲基为活性甲基，是体内重要的甲基供给体，直接为体内许多重要化合物（激素、核酸、肌酸、磷脂等）的合成提供甲基。
    SAM提供甲基后N5-CH3-FH4供给甲基得以再生。
  1．**的概念
    DNA在生物体内合成时，双螺旋结构解开、分离为单链，两条单链各做模板分别指导合成与之互补的新链，从而形成两个与亲代DNA分子碱基序列完全相同的子代DNA分子这种以亲代DNA为模板合成子代DNA，将遗传信息准确地传给子代DNA分子的过程，称为DNA的**。每个子代DNA分子中的两条链，一条来自亲代DNA分子，一条是新合成的。因此，DNA的**是半保留的，故又称为半保留**。
    2．参与**的重要酶类
    DNA**需要20多种酶和蛋白质因子参与，其中重要的有：
   （1）DNA聚合酶又称依赖DNA的DNA聚合酶（DDDB）。该酶以DNA为模板，催化脱氧三磷酸核苷（dNTP，N=A、G、C、T）沿5'→3'方向聚合成多核苷酸链。
    某些DNA聚合酶尚有核酸外切酶活性（3'→5'外切和5→3'外切），在保证DNA**的忠实性方面起重要作用。
   （2）解链酶从ATP中获得能量，促使DNA双链解开。
   （3）拓扑异构酶能切断DNA双链中的一股，使DNA链解旋，松弛超螺旋；当DNA**（这一段）后又把切口封闭，使DNA恢复超螺旋。
   （4）DNA结合蛋白能与解开的DNA单链结合，维持模板处于单链状态，并阻止单链被核酸酶水解。
   （5）引物酶是一种RNA聚合酶，在DNA模板的**起始部位催化短片段的RNA（称为引物）合成。
   （6）DNA连接酶。催化DNA片段上的3'-OH末端与另一片段的5'-P末端之间形成磷酸二酯键，从而连接成完整的链。
     3．**的简要过程
     DNA**的基本原料是四种脱氧核糖核苷三磷酸（dNTP），**的过程是在各种酶和蛋白质因子的作用下进行的，大致可分为起始与RNA引物的合成、核苷酸链的聚合（包括冈崎片段的生成）、RNA引物的水解、冈崎片段连接在一起，形成完整的RNA分子等几个阶段。DNA链的合成也包括引物的合成，只能是从5'→3'端方向进行。由于DNA双链的走向相反，**时两条子链**的走向也相反。因此，在**时，必有一条新链顺着解链的方向进行，并且是连续的，这条链称为领头链；而另一条链的**方向与解链方向相反，必须等待解链达足够长度时，才能开始新链的合成，同时等待下一段模板链的暴露。因此，这一条链的**是不连续的，所形成的不连续DNA片段称冈崎片段，这条不连续**的链称为随从链。
    4．**的生物学意义
    DNA主要功能是携带和传递遗传信息。按照半保留**的规律，子代DNA保留了亲代DNA所有的遗传信息，这些信息通过转录和翻译过程得以表达，决定着细胞的代谢类型和生物特性。DNA以**的方式进行合成，体现了遗传过程的相对稳定性和保守性。
    遗传的稳定性和变异性是对立统一的自然规律。某些物理的、化学的或生物学的因素，都可以导致DNA分子损伤，而生物体能通过多种方式使损伤的DNA得到修复，修复过程障碍时可引起疾病或变异。
1．反转录的概念
    反转录是以RNA为模板合成DNA的过程，也称逆转录。这是DNA生物合成的一种特殊方式。
    2．反转录酶与反转录过程
    反转录过程由反转录酶催化，该酶也称依赖RNA的DNA聚合酶（RDDP），即以RNA为模板催化DNA链的合成。合成的DNA链称为与RNA互补DNA（cDNA）。反转录酶存在于一些RNA病毒中，可能与病毒的恶性转化有关。人类免疫缺陷病毒（HIV）也是一种RNA病毒，含有反转录酶。在小鼠及人的正常细胞和胚胎细胞中也有反转录酶，推测可能与细胞分化和胚胎发育有关。
    反转录的简要过程表示如下：

    3．反转录的生物学意义
    反转录的发现有重要的理论意义和实践意义。
   （1）对分子生物学的中心法则进行了修正和补充，修正后的中心法则表示为：

   （2）在致癌病毒的研究中发现了癌基因，在人类一些癌细胞如膀胱癌、小细胞肺癌等细胞中，也分离出与病毒癌基因相同的碱基序列，称之为细胞癌基因或原癌基因。
    癌基因的发现为肿瘤发病机理的研究提供了很有前途的线索。
   （3）在实际工作中有助于基因工程的实施。由于目的基因的转录产物易于制备，可将mRNA反向转录形成DNA用以获得目的基因。
1．转录的概念
    生物体以DNA为模板合成RNA的过程称为转录，意思是把DNA的碱基序列抄录成RNA的碱基序列。
    2．转录的基本过程
   （1）参与转录的酶。RNA转录过程由DNA指导的RNA聚合酶催化。大肠杆菌的RNA聚合酶由五个亚基组成，可用α2ββ'σ表示，称为全酶。σ亚基能识别转录模板和转录的起始点；α2ββ'部分称为核心酶，能催化核苷酸以3'，5'-磷酸二酯键聚合成RNA。
   （2）转录过程。DNA（基因）双链中，只有一条链具有转录功能，称为模板链（另一条称编码链）。因此，转录是不对称的。转录过程由RNA聚合酶催化，四种核糖核苷三磷酸（NTP，N=A、G、C、U）是RNA合成的基本原料。转录过程大体分为起始、链的延长及终止三个阶段。活细胞的转录起始需要全酶，但不需要引物。全酶识别起始点与模板结合形成转录起始物。当两个与模板碱基配对的核苷酸在酶的作用下形成第一个二酯键后，σ亚基从转录起始复合物上脱落。转录的延长阶段仅需要核心酶，RNA的延长方向是5'端→3'端。模板链的碱基序列决定了RNA的碱基序列，二者完全互补。转录的终止需要终止因子ρ（rho）参与。转录终止后新生的RNA与DNA模板分离。
    新转录生成的RNA称初级转录产物，是RNA的前体，没有生物活性，需经一系列加工修饰后表现其功能，成为各种有活性的RNA分子，包括mRNA、tRNA、rRNA等。
    在转录过程中生成的RNA分子，其碱基序列与DNA分子中模板链的碱基序列完全互补，这样就把DNA分子中的遗传信息，准确地抄录在RNA分子中，并以此信息指导合成蛋白质，使有关信息得以正确表达。
1．mRNA
    mRNA含有遗传信息，是合成蛋白质肽链的直接模板。mRNA分子中从5'端→3'端的方向，每三个碱基所组成的三联体构成一个遗传密码子。四种碱基共组成64个密码子，其中有61个分别代表不同的氨基酸，有三种（UAA、UAG、UGA）不代表任何氨基酸，称为终止密码子。AUG既是蛋氨酸（原核生物为甲酰蛋氨酸）的密码子，又是肽链合成的起始密码子。在mRNA分子中，起始密码子AUG总是位于5'端，各终止密码子均位于3'端。
    遗传密码有4个重要特性：
    （1）连续性：密码间没有核苷酸间断，必须连续翻译。mRNA碱基插入，缺失的突变造成框移突变，导致翻译产物中氨基酸顺序改变，功能异常。
    （2）简并性：遗传密码中大多数氨基酸都有2、3、4或6组密码编码，称简并性。密码前两位决定氨基酸特异性，第三位碱基可不同。
    （3）摆动性：密码与反密码配对辨认时，有时密码的第三位碱基（如A、C、U）对反密码的第一位碱基（如I）间不严格互补也能互相辨认，称摆动性。
    （4）通用性：从最简单的病毒、原核生物，直至人类都使用相同的一套遗传密码。
    2．tRNA
    tRNA是氨基酸的转运工具，能把活化的氨基酸按mRNA中密码子的顺序，转运到[根据相关法规进行屏蔽]白体上用于合成肽链。
    tRNA以其3'-端-CCA-OH与特定氨基酸结合，以其反密码子与mRNA的相应密码子互补，以使所带氨基酸准确地“对号入座”。
    一种tRNA只能转运一种氨基酸，而一种氨基酸常有多种tRNA转运。
    3．rRNA
    rRNA与蛋白质结合组成[根据相关法规进行屏蔽]白体，是蛋白质生物合成的场所。[根据相关法规进行屏蔽]白体由大小两个亚基组成，小亚基有与模板mRNA结合的能力。大亚基上有两个结合位点，一个与肽酰-tR-NA结合，称各位（P位），另一个与氨基酰-tRNA结合，称受位（A位）。[根据相关法规进行屏蔽]白体上还有多种与蛋白质生物合成有关的酶与蛋白质因子，例如转肽酶、起始因子、延长因子、终止因子等。转肽酶存在于大亚基上，催化各位上甲硫氨酰基（或肽酰基）与受位上新进入的氨基酰-tRNA的α-氨基形成肽键。
  1．概述
   （1）生物转化作用的定义。非营养性物质在体内经各种代谢转变，增强极性，使之易于随胆汁或尿液排出体外的过程，称为生物转化作用。
   （2）生物转化作用的部位。肝是生物转化的最重要器官。其次，肠、肺、肾等肝外组织也有一定的生物转化能力。
    2．生物转化的反应类型
    生物转化作用分为两相，第一相包括氧化、还原和水解反应；第二相是结合反应。
   （1）第一相反应
    ①氧化反应。主要在肝细胞微粒体、线粒体及胞液中进行，参与催化的酶系包括加单氧酶系、胺氧化酶系和脱氢酶系。
    ②还原反应。主要在肝微粒体中进行，主要由硝基还原酶类和偶氮还原酶类催化。
    ③水解反应。主要在肝细胞的胞液和微粒体中进行。水解酶种类较多，如酯酶、酰胺酶、糖苷酶等。
   （2）第二相反应。结合反应是体内最重要的生物转化方式，主要的结合反应类型有：
    ①葡萄糖醛酸结合反应。
    ②硫酸结合反应。
    ③乙酰基结合反应。
    ④甲基结合反应等。
    3．生物转化作用的生理意义
    生物转化的反应类型具有多样性和连续性的特点，生物转化的结果具有解毒与致毒的双重性。经过生物转化后，多数物质的活性发生改变，毒性减弱或消失，极性增强，易于随胆汁或尿排出；但也有少数物质的毒性反而出现或增强，例如3，4-苯并芘转化生成的7，8-二氢二醇-9，10环氧化物，具有很强的致癌作用。
1．胆红素的生成
    在肝、脾、骨髓的单核吞噬细胞系统中，由血红蛋白（尚有少量肌红蛋白、含铁叶琳的酶等）分解释放出的血红素，经血红素加氧酶和胆绿素还原酶催化生成胆红素。
    这种胆红素为橙黄色，是脂溶性物质，极易透过生物膜，可透过血脑屏障与神经核团结合，干扰脑细胞的正常代谢及功能。胆红素生成后，能自由透过胞膜进入血液。
    2．胆红素的运输
    胆红素进入血液后，与清蛋白结合成胆红素-清蛋白复合物，这是胆红素在血液中的主要运输形式，少量胆红素可与α1-球蛋白结合而运输。
    这种未经肝细胞处理的与清蛋白疏松结合的胆红素称为未结合胆红素。
    3．未结合胆红素的特点
   （1）与清蛋白结合，可溶于血浆，便于运输。
   （2）与清蛋白结合，限制了其透过生物膜，对组织细胞不产生毒性作用。
   （3）与清蛋白结合，分子量变大，不能经肾小球滤过而随尿排出，故尿中无未结合胆红素。
   （4）因分子内氢键的存在，不能与重氮试剂直接反应，需加入氢键破坏剂后才能反应呈色，故又称之为间接（反应）胆红素。
   （5）某些有机阴离子如磺胺药、水杨酸、脂肪酸、胆汁酸、甲状腺素等可竞争性地与清蛋白结合，使胆红素从复合物中游离出来。
1．结合胆红素的生成
    结合胆红素是在肝细胞中生成的。肝细胞从血浆中摄取与清蛋白结合的胆红素，并由Y-蛋白（或Z蛋白）运输到滑面内质网。在葡萄糖醛酸转移酶催化下，与葡萄糖醛酸结合生成胆红素-葡萄糖醛酸。葡萄糖醛酸基由尿苷二磷酸葡萄糖醛酸（UDPGA）提供。反应过程为：

    这种经过肝细胞生物转化与葡萄糖醛酸以共价键结合的胆红素，称为结合胆红素。
     2．结合胆红素的排泄
     正常时，结合胆红素生成后，全部由肝细胞排到毛细胆管中，再随胆汁排入肠道。肝内外的阻塞或重症肝炎，均可导致排泄障碍，使结合胆红素逆流入血。
     3．结合胆红素的特点
    （1）极性强，溶于水，易溶于胆汁，便于随胆汁排出。
    （2）不易透过生物膜，因而毒性降低。
    （3）分子小，进入血液后可被肾小球滤过，在尿中出现。
    （4）能与重氮试剂直接反应，迅速生成偶氮化合物呈紫红色，故又称之为直接（反应）胆红素。

1．胆红素在肠道中的变化
    （1）胆素原的生成。结合胆红素在肠道细菌的作用下，先脱去葡萄糖醛酸生成游离胆红素，后者再逐步还原成无色的胆素原（粪胆素原和尿胆素原）。胆素原在肠道下段与空气接触后被氧化成黄色的胆素。
    （2）胆素原的肠肝循环。肠道中形成的胆素原大部分随粪便排出体外，有少量（约10%～20%）在回肠下端和结肠中段被重吸收，经门静脉入肝。其中大部分又以原形随胆汁排入肠道，此过程称为胆素原的肠肝循环；小部分进入体循环，经肾随尿排出，与空气接触后被氧化成黄色的（尿）胆素。
    2．血清胆红素
    正常人血清中总胆红素不超过17.2μmol/L，主要是未结合胆红素，约占4/5。
    3．黄疸
    当血清中胆红素浓度超过34.2μmol/L，即出现巩膜、粘膜及皮肤的黄染，称为黄疸。血清胆红素在17.2-34.2μmol/L之间，则肉眼观察不到黄染，称为隐性黄疸。引起血清胆红素增高，不外乎胆红素来源增多、去路不畅或生物转化障碍三种情况。根据引起的原因不同，临床上将黄疸分为溶血性黄疸、阻塞性黄疸和肝细胞性黄疸三种类型。现将三种黄疸的病因及血、尿、粪的变化情况汇集于下表所示：

1．参与形成骨骼
    正常成人体内含钙总量约700～1400g，磷的总量约400～800g，其中99%以上的钙和85%左右的磷以轻磷灰石[3Ca3（PO4）2•Ca（OH）2]的形式构成骨盐，参与骨骼的形成。
    2．钙离子[Ca2+]的生理功能
    分布在细胞外液和软组织中的钙不到体内总钙的1%，但却有重要的功能，其发挥作用的形式是Ca2+。Ca2+最重要的生理功能是作为第二信使调节细胞的活动。由Ca2+参与构成的钙信使系统，参与体内多种生理活动，并发挥调节作用，如腺体分泌、肌肉收缩、糖原合成分解及电解质转运等。Ca2+的具体功能归纳如下：
    （1）Ca2+可降低毛细血管及细胞膜通透性。
    （2）Ca2+可降低神经肌肉的应激性，当Ca2+浓度降低时，神经肌肉兴奋性增加，可引起手足搐搦。
    （3）Ca2+可增强心肌的收缩，与K+相互拮抗，维持心肌的收缩与舒张协调统一。
    （4）Ca2+是凝血因子之一，参与血液凝固过程。
    （5）Ca2+是某些酶的激活剂或抑制剂。
    3．磷的生理功能
    磷除构成骨盐外，其余部分主要以磷酸根形式发挥作用。
    （1）参与DNA、RNA及磷脂的组成。
    （2）糖、脂类、蛋白质代谢过程以及氧化磷酸化作用都需要磷参加。
    （3）磷酸是各种游离核苷酸（如ATP、ADP、cAMP、NAD+等）的组成成分，参与体内许多代谢反应。
    （4）某些酶的磷酸化和脱磷酸化是调节细胞内物质代谢的方式之一。
    （5）构成磷酸盐缓冲系统参与酸碱平衡的调节。
1．吸收部位
    钙、磷的吸收部位主要在酸度较大的小肠上段，特别是十二指肠和空肠。
    2．吸收形式
    食物中的钙多为不溶性盐，在酸性环境中溶解度增大，有利于吸收，吸收的主要形式是Ca2+。食物中的磷脂、磷蛋白和磷酸酯，经水解成无机磷酸盐，以H2PO4、HPO42-形式被吸收。
    3．影响吸收的因素
    （1）维生素D。维生素D的活性形式是1，25-（OH）2D3，可促进小肠细胞中

[ 本帖最后由 liaoxizerg 于 2006-7-19 16:54 编辑 ]

l****g

哎，我总结了这么久没人要

~****~

你怎么总结的,真的很好,前一次的那些怎么没有了.我还没有看完呢.